王镜岩-生物化学（第三版）配套练习及详解(6)

6．溶菌酶的活性部位有 和 两种氨基酸残基，其催化机制是典型的 。 7．胰脏分泌的蛋白酶具有相同的作用机制，活性部位都是由 、 和 组成的 ，它们的区别是 。 8．用双倒数作图法求Km时，横坐标为 ，纵坐标为 。 10．酶的比活力是指单位质量蛋白质所具有的酶活力大小，一般采用 和 两种方式来表示。

11．竞争性抑制剂使酶促反应的Km ，而Vmax 。

12．天冬氨酸转氨甲酰酶(ATCase)催化 和 生成氨甲酰天冬氨酸。它的正调节物是 ，负调节物是CTP。

13．能催化多种底物进行化学反应的酶有 个Km值，其中Km 的底物是该酶的最适底物。 14．与无机催化剂相比，酶催化作用主要具有 、 、 和 四方面主要特性。

15．乳酸脱氢酶以 为辅酶，它的酶蛋白由 个亚基构成，其亚基分为 和 两种。

16．迄今已知的变构酶大多都是 酶，它含有 个以上亚基构成，除具有活性中心外，还具有 中心。

四、选择题 １．米氏常数：

Ａ 随酶浓度的增大而增大； Ｂ 随酶浓度增大而减小；

Ｃ 随底物浓的增大而减小； ２．生物素作用是：

Ａ 转氨酶的辅酶； Ｃ 一碳单位的载体；

Ａ 1/V； Ｃ V

Ｄ 是酶的特征性常数。 Ｂ 脱羧酶的辅酶； Ｄ 羧化酶的辅酶。

３．用双倒数作图法求Ｖmax和Ｋm值时，若以Ｓ表示底物，Ｖ表示反应速度，哪么图中Ｘ轴的实验数据表示：

Ｂ 1/[S]

Ｄ [S]

４．竞争性抑制作用可以通过下列哪种方式来减轻或消除？ Ａ 增加底物浓度； Ｂ 增加酶浓度； Ｃ 减少底物浓度；

Ｄ 以上方式都不行。

５．磺胺药物冶病的原理是：

Ａ 直接杀死细菌； Ｂ 叶酸合成的非竞争性抑剂； Ｃ 叶酸合成的竞争性抑制剂 Ｄ 以上三者都不行。 ６．有机磷农药作为酶的抑制剂，是作用于酶活性部位的： Ａ 硫基； Ｂ 羟基； Ｃ 羧基； Ｄ 咪唑基。 ７．抑制剂与酶结合，使酶催化作用降低，是因为：

Ａ 酶蛋白质变性失活； Ｂ 占据酶的活性部位； Ｃ 抑制剂与酶必须基团结合；

Ａ Ｋm值增加、Ｖmax升高； Ｃ Ｋm值不变、Ｖmax升高； Ａ 使产物比非酶反应更稳定； 10．ATCase的负调节物是： Ａ CTP；

Ｂ UTP；

Ｄ Asp

Ｂ NADP+

Ｄ FMN。

Ｃ ATP；

Ｄ Ｂ和Ｃ。

Ｂ Ｋm值增加、Ｖmax不变； Ｄ Ｋm值不变、Ｖmax变小。 Ｂ 使底物获得更多的自由能；

８．将一种非竞争性抑制剂加到一种酶反应系统中：

９．酶加速其化学反应速度的原因是：

Ｃ 缩短反应达到平衡所需时间； Ｄ 保证底物全部形成产物。

11．在下列酶的辅因子中，不含AMP的是： Ａ NAD+ Ｃ CoASH； 12．维生素Ｂ6辅酶形式是：

Ａ 吡哆醇； Ｂ 吡哆醛； Ｃ 吡哆胺； Ｄ 磷酸吡哆醛。 13．催化反应Ａ.Ｒ→Ａ＋Ｒ的酶是：

Ａ 合成酶类； Ｂ 裂合酶类； Ｃ 转移酶类 Ｄ 氧化还原酶类。 14．大多数酶都具有如下特征：

Ａ 都能加速化学反应速度； Ｂ 对底物有严格的选择性； Ｃ 分子量大多都在5000以上； Ｄ 近中性pH值时活性最大。 15．下列具别构行为的物质是：

Ａ 葡萄糖异构酶； Ｂ ATCase； Ｃ 乳酸脱氢酶； Ｄ 血红蛋白。

16．具有协同效应的酶，其结构基础是 A 酶蛋白分子的解离和聚合

C 酶蛋白的降解作用

B 酶蛋白可产生别构效应 D 酶蛋白与非蛋白物质结合

17．别构酶的反应速度与底物浓度的关系曲线是： A 双倒数曲线

C U形曲线

B S形曲线

D 直线

B 与酶的催化部位以共价键结合 D 与酶作用的底物以共价键结合

18．酶的不可逆性抑制的机制是： A 使酶蛋白变性 C 使酶降解

19．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是由于： A 丙二酸在性质上与酶作用的底物相似 B 丙二酸在结构上与酶作用的底物相似 C 丙二酸在性质上与酶相似 D 丙二酸在结构上与酶相似 、

20．国际上常常采用Hill系数判断别构酶的类型，典型的米氏类型酶的： A Hill系数＞1 C Hil1系数＜1

B Hill系数＝1 D Hill系数＝o

21．下列关于同工酶的叙述正确的是：

A 同工酶是由多个亚基以共价键结合形成的复合物 B 同工酶对同一种底物有不同的专一性。

C 同工酶是催化同一种反应，但结构不完全相同的同一种酶的多种形式 D 各种同工酶在电场电泳时，迁移率相同。

五、问答与计算

1．酶的化学本质是什么？如何证明？酶作为催化剂具有哪些主要特点？

2．什么是酶的活性中心?底物结合部位、催化部位和变构部位之间有什么关系?为什么酶对其催化反应的正向及逆向底物都具有专一性?

3．酶活力为什么不能直接用酶制剂的质量或体积来表示？

4. 酶的催化本质是什么？为什么能比无机催化剂更有效地催化化学反应？ 5．什么是酶的抑制作用？有哪几种类型？研究酶的抑制作用有什么实际意义？ 6．许多酶由相同的亚单位组成，这一现象的生物学意义是什么?

7．请简要说明Fisher提出的‘锁与钥匙学说’和Koshland提出的诱导契合学说的主要内容。 8．举例说明同工酶存在的生物学意义。

9．测定酶活力时：(1)酶和底物为什么必须用缓冲液配制?(2)酶和底物是先分别保温，然后混合，还是先混合后保温，为什么? 10．己糖激酶催化葡萄糖磷酸化时，Km值为0.15mmol/L，催化果糖磷酸化时，Km为1.5mmo1／L。假如两种反应的Vmax相同。 (1)写出己糖激酶催化葡萄糖和果糖磷酸化的反应式。．

(2)分别计算葡萄糖和果糖为底物(S)时，[S]＝0.15，1.5，15mmol/L时，酶催化反应的速度V是多少? 11．绝大多数酶溶解在纯水中会失活，为什么?

12．多数酶的稀释液在激烈震荡时会产生泡沫，此时即使酶的分子量并没有变化，也会 导致酶活性降低或丧失，请说明这是为什么? 13．某酶在溶液中会丧失活性，但若此溶液中同时存在巯基乙醇可以避免酶失活，该酶 应该是一种什么酶，为什么?

14．称取25mg蛋白酶 …… 此处隐藏：3175字，全部文档内容请下载后查看。喜欢就下载吧 ……