四川农业大学生物化学习题(2)

( ) 13.．用FDNB法和Edman降解法测定蛋白质多肽链N-端氨基酸的原理是相同的。

( ) 14．并非所有构成蛋白质的种氨基酸的¦Á-碳原子上都有一个自由羧基和一个自由氨基。

( ) 15．蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。

( ) 16．在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。

( ) 17．所有的肽和蛋白质都能和硫酸铜的碱性溶液发生双缩尿反应。

( ) 18．一个蛋白质分子中有两个半胱氨酸存在时，它们之间可以形成两个二硫键。

( ) 19．盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。

( ) 20．蛋白质的空间结构就是它的三级结构。

( ) 21．维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。

( )22．具有四级结构的蛋白质，它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。

( )23．变性蛋白质的溶解度降低，是由于中和了蛋白质分子表面的电荷及破 坏了外层的水膜所引起的。

( )24．蛋白质二级结构的稳定性是靠链内氢键维持的，肽链上每个肽键都参与氢键的形成。

（五）问答题

生物化学

1．什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？

2．什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？

3．蛋白质的¦Á¡ª螺旋结构有何特点？

4．蛋白质的¦Â¡ª折叠结构有何特点？

5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。

6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？

7．简述蛋白质变性作用的机制。

8．蛋白质有哪些重要功能

9．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、脲、6M HCL、B-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。其中哪一个最适合完成以下各项任务？

（）测定小肽的氨基酸序列。

（）鉴定肽的氨基末端残基。

（）不含二硫键的蛋白质的可逆变性；如有二硫键存在时还需加什么试剂？

（）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。

（）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。

（）在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽键。

10．根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。假设有下列氨基酸序列（如图）：

1 5 10 15

Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-

20 25 27

Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg

（）预测在该序列的哪一部位可能会出弯或¦Â-转角。

（）何处可能形成链内二硫键？

（）假设该序列只是大的球蛋白的一部分，下面氨基酸残基中哪些可能分布在蛋白的外表面，哪

些分布在内部？

天冬氨酸；异亮氨酸；苏氨酸；缬氨酸；谷氨酰胺；赖氨酸

参考答案 第一章

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（一）名词解释

1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。

2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨

基酸。

3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。

4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸

的衍生物。

5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织

和细胞的氨基酸。

6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴

随着共价键的断裂和重新形成。

7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。

8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。

一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。

10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

12．氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。

13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现

的三维结构。

14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。

15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。

16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。

17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。

生物化学

18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀

析出的现象称为盐析。

19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。

20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受

到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级

结构不发生改变。

21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的

现象。

22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶

解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。

23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。

24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将

混合成分分开的技术。

（二）填空题

1． 氨；羧基；

2． 16 ;6.25

3.谷氨酸；天冬氨酸；丝氨酸；苏氨酸

4． 苯丙氨酸；酪氨酸；色氨酸；紫外吸收

5． 负极

6． 组氨酸；半胱氨酸；蛋氨酸

7． α-螺旋结构；β-折叠结构

8． C=O；N=H；氢；0.45nm； 3.6；0.15nm；右

9． 脯氨酸；羟脯氨酸

10．极性；疏水性

11．蓝紫色；脯氨酸

12．肽键；二硫键；氢键；次级键；氢键；离子键；疏水键；范德华力

13．表面的水化膜；同性电荷

14．谷胱甘肽；巯基

15．增加；盐溶；减小；沉淀析出；盐析；蛋白质分离

16．带电荷量；分子大小；分子形状；方向；速率

17．两性离子；最小

18．FDNB法（,4-二硝基氟苯法）；Edman降解法（苯异硫氢酸酯法）

19．沉降法；凝胶过滤法；SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法（SDS-PAGE法）

20．不动；向正极移动；向负极移动；