2011年食品化学总结笔记(10)

（3）离子强度μ的影响

式中Ci 表示离子浓度，Z表示离子价数。

在蛋白质溶液中盐离子与蛋白质的作用如图5—26所示。在低离子强度(<0.5)，盐的离子中和蛋白质表面的电荷，从而产生了电荷屏蔽效应。此电荷屏蔽效应以两种不同的方式影响蛋白质的溶解度，这取决于蛋白质表面的性质，如果蛋白质含有高比例的非极性区域，那么此电荷屏蔽效应使它的溶解度下降；反之溶解度提高。在疏水相互作用使蛋白质溶解度下降的同时，由于盐的作用降低了蛋白质大分子离子的活性而使它的溶解度提高。当离子强度＞1.0时，盐对蛋白质溶解度具有特异的离子效应。当盐浓度增加至μ＝1，硫酸盐和氟化物(盐)逐渐降低蛋白质的溶解度(盐析)，硫氰酸盐和过氯酸盐逐渐提高蛋白质的溶解度(盐溶)。在相同的μ，各种离子对蛋白质溶解度的相对影响遵循Hofmeister系列，阴离子提高蛋白质溶解度的能力按下列顺序：SO4

蛋白质在盐溶液中的溶解度一般遵循下列关系

2---－

---

式中 S和S0——分别代表蛋白质在盐溶液和水中的溶解度 Ks——代表盐析常数

cs—一代表盐的摩尔浓度

β—一常数

对盐析类盐Ks是正值，而对盐溶类盐Ks是负值。图5一19描述各种盐对羧基血红蛋白溶解度的影响。正如前面已经提及，食品蛋白质都是几种蛋白质的混合物，因此离子强度对食品蛋白质溶解度影响的机制比上面讨论的更为复杂。此外，离子强度还会影响复杂的食品蛋白质，像大豆球蛋白的离解和缔合。

（3）温度的影响

温度的影响 （在恒定 pH和离子强度时） 通常是蛋白质的溶解度在0℃到 40～50℃之间随温度上升而增加。然而对高疏水性蛋白质，例如β-酪蛋白和某些谷蛋白，它们的溶解度则与温度呈负相关，超过 40~50℃时，分子运动足以使稳定的二级和三级结构的键断裂，这种变性往往伴随发生聚集（见第三节），在此情况下，变性蛋白质比天然蛋白质的溶解度小，可是，已聚集的蛋白质对水的结合能力不会有大的改变，在时甚至还增大（主要由于生成的凝块或凝胶的毛细管对水的吸收作用）。 大多数蛋白质在加热时， 溶解度明显地不可逆降低。 有时为了使微生物钝化，去除异味、水分和其他成分，加热处理又是不可缺少的。因此，即使是较温和的加工过程，例如，抽提和纯化蛋白质也会产生一定程度的变性，市售大豆粉，浓缩物和离析物的NSI值范围从 10~90%。

（4）有机溶剂的影响

某些有机溶剂，如乙醇或丙酮，使水的介电常数降低，因此，提高了蛋白质分子内和分子间的静电作用力（排斥和吸引力）。分子内的静电排斥作用使蛋白质分子伸长，有利于肽链基团的暴露和在分子之间形成氢键，并使分子之间的异种电荷产生静电吸引。这些分子间的极性相互作用，促使了蛋白质在有机溶剂中聚集沉淀或在水介质中溶解度降低。同时由于这些溶剂争夺水分子，更进一步降低了蛋白质的溶解度。甚至在低浓度有机溶剂的水介质中，暴露残基间的疏水相互作用对于降低蛋白质溶解度也是有贡献的。

前面已经提到，蛋白质的结构状态与其溶解度之间关系密切，因此，在蛋白质（或酶）的提取、分离与纯化过程中常用溶解度作为衡量蛋白质（或酶）变性程度的指标。当然，差示量热扫描（DSC）法是目前研究蛋白质变性过程中热力学函数变化的最有效方法。

9. 用反应式表示蛋白质形成的两类凝胶的过程，并从蛋白质的氨基酸组成讨论形成两类凝胶的条件。

一般认为，蛋白质网络的形成是蛋白质-蛋白质-溶剂（水）之间的氢键、疏水和静电相互作用，以及邻近的肽链之间的吸引力和排斥力建立平衡的结果。因此，蛋白质分子的结构和性质，影响凝胶的形成。已知疏水相互作用（高温时增强）、静电相互作用（例如 Ca2+ 或其他二价离子桥接）、氢键键合（因冷却而增强）和二硫键等的相对贡献是随蛋白质的性质、 环境条件和胶凝过程中步骤的不同而异。静电排斥和蛋白质-水相互作用有利于使肽链分开。蛋白质浓度升高时，因为分子间接触的几率增大，更容易产生蛋白质分子间的吸引力和胶凝作用。例如高浓度蛋白质溶液，甚至在对聚集作用并不十分有利的环境条件下（不加热、pH值与等电点pH 值相差很大等），仍然可以发生胶凝。

蛋白质分子的解离和伸展，一般使反应基团更易暴露，特别是球蛋白的疏水基团，因此有利于蛋白质-蛋白质的疏水相互作用，它通常是蛋白质发生聚集的主要原因。所以，分子量大和疏水氨基酸含量高的蛋白质容易形成稳固的网络。高温下可增强疏水相互作用，而冷却有利于氢键的形成，加热还可使内部的巯基暴露，促使二硫键的形成或交换。大量的巯基和二硫键存在，可使分子间的网络得到加强，有利于形成热不可逆的凝胶。此外，钙离子形成的桥键能提高许多凝胶的硬度和稳定性。

在 pH 值超出凝胶稳定范围时，胶凝作用一般随蛋白质浓度的增大而增强，这表明当 pH 值与蛋白质等电点相差非常大时，高浓度蛋白质中的许多疏水键和二硫键能够补偿由于大量净电荷产生的静电排斥力。在等电点 pH 值时，因为不存在排斥力，所以凝胶的膨胀、水合作用和硬度都较小。疏水氨基酸摩尔百分含量大（＞31.5%）的蛋白质（血红蛋白、过氧化氢酶、卵清蛋白和脲酶），其胶凝pH 范围一般决定于蛋白质的浓度，而疏水氨基酸摩

尔百分含量小（22～31.5%）的那些蛋白质（如 r-球蛋白、胰凝乳蛋白酶、凝血酶原、血清清蛋白、伴清蛋白、 卵清蛋白、 明胶和大豆蛋白）， 胶凝pH 值范围不因蛋白质浓度的改变而变化。这种特性的差别可作为热凝结凝胶的分类标准：1）象卵清蛋白这类蛋白质在低浓度时加热可产生沉淀；而高浓度时形成不透明的凝胶；2）明胶类蛋白质低浓度时加热仍保持可溶解状态，高浓度时则生成透明的热可逆凝胶，象酪蛋白、β-乳球蛋白和胃蛋白酶属于这类蛋白质，虽然它们的疏水氨基酸摩尔百分数分别为38、34.6和 34%，但特性与 2）类中的蛋白质相似，这种特性也许是由于它们分子量小的缘故。纯卵清蛋白的特性象酪蛋白，但当这种蛋白质与伴清蛋白混合时，由于蛋白质-蛋白质键的形成和表观相对分子质量增大，所以它们的特性与1）类蛋白质相似。

对某些不同种类的蛋白质放在一起加热可产生共胶凝作用，此外，蛋白质还能通过和多糖胶凝剂相互作用形成凝胶， 带正电荷的明胶和带负电荷的褐藻酸盐或果胶酸盐之间通过非特异离子相互作用可形成高熔点（80℃）凝胶。同样，在牛乳 pH 时，κ-酪蛋白带正电荷的部位和多硫酸酯化κ-鹿角藻胶之间能发生特异的离子相互作用，因此酪蛋白胶束被包藏在鹿角藻胶凝胶中。

许多胶凝以高度膨胀（稀疏）和水合结构的形式存在，通常每克白质能保持10g以上的水，而且其他食品成分可被蛋白质的网络所截留。有些蛋白质凝胶含水量甚至高达98%，虽然这种水大部分和稀盐溶液中水的性质相似，但这些水是以物理的方式被截留，因而不易挤出。

10. 写出食品蛋白质功能性质的定义，并以乳化性质为例，描述相关的机制、食品和蛋白质的种类。

蛋白质的功能性质（Functional Properties）是指食品体系在加工、贮藏、制备和消费过程中蛋白质对食品产生需要特征的那些 …… 此处隐藏：2149字，全部文档内容请下载后查看。喜欢就下载吧 ……