生物化学 习题 答案

第一章 糖

一.填空

1.糖类是具有多羟基醛或多羟基醇结构的一大类化合物。根据其分子大小可分

为单糖、寡糖和多糖三大类。

2.判断一个糖的D-型和L-型是以离羰基碳最远的手性碳原子上羟基的位臵作依据。

3.蔗糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D-果糖组成，他们之间通过α，β-1，2糖苷键相连。

4.麦芽糖是由两分子D-葡萄糖组成，他们之间通过α-1，4糖苷键相连。

5.乳糖是由一分子D-半乳糖和一分子D-葡萄糖组成，他们之间通过β-1，4糖苷键相连。

6.肽聚糖的基本结构是以N-乙酰D-葡糖胺与N-乙酰胞壁酸组成的多糖链为骨干，并与四肽连接而成的杂多糖。

7.糖肽的主要连接键有N-糖肽键和O-糖肽键。

8.由于糖和苯肼生成糖脎，其晶体形状不同，熔点也不同，可以定性鉴定唐。

二.简答

1.纤维素和糖原的什么结构特性使得他们的物理特性有那么大的差别？纤维素和糖原的结构特性确定了他们什么生物学作用？

答：天然纤维素是由通过β（1→4）糖苷键连接的葡萄糖单位组成的，这种糖苷键迫使聚合物链成伸展的结构。这种一系列的平行的聚合物链形成分子间的氢键，他们聚集成长的、坚韧的不溶于水的纤维。糖原主要是由通过α（1→4）糖苷键连接的葡萄糖单位组成的，这种糖苷键能引起链弯曲，防止形成长的纤维。另外体验版是个具有高分支的聚合物。他的许多羟基暴露于水，可被高度水合，因此可分散在水中。纤维素由于他的坚韧特性，所以他是植物中的结构材料。糖原是动物中的贮存燃料。

2.葡萄糖溶液为什么有变旋现象？ 答：主要原因是由于葡萄糖具有不同的环状结构，当葡萄糖由开链结构变为环状结构时，C1原子同时变成不对称碳原子，同时产生了两个新的旋光异构体。一个叫α-D-吡喃葡萄糖，另外一个叫β-D-吡喃葡萄糖，这两种物质互为异头物，在溶液中可以开链式结构发生相互转化，达到最后平衡，其比旋光度为+52°。

三.补充概念

1.凝集素：一类非抗体的糖蛋白或蛋白质，它能与糖专一的非共价结合，并具有凝结细胞和沉淀聚糖和复合糖的作用。

2.差向异构体：分子之间仅有一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体。

第二章 脂类和生物膜

一.填空

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1.磷脂酰胆碱（卵磷脂）是由甘油、脂酸、磷酸和胆碱组成。 2.神经节苷脂是由鞘氨醇、脂酸、糖和唾液酸组成。 3. 脑苷脂是由鞘氨醇、脂酸和D-半乳糖组成。

4.生物膜内的蛋白质疏水或非极性氨基酸朝向分子外侧，而亲水或极性氨基酸朝向分子内侧。

5.膜蛋白按其与脂双层相互作用的不同可分为表在蛋白质（外周蛋白质）与内在蛋白质（固有蛋白质）两类。

6.生物膜的流动性主要是由脂酸碳链的长短、脂酸不饱和度和胆固醇含量所决定的，并且受温度的影响。

7.亚油酸、亚麻酸是人体必需脂肪酸。

8.7-脱氢胆固醇经阳光照射后，能逐步成维生素D3.

二.简答

1.许多埋在膜内的蛋白（内在蛋白）与细胞中的蛋白质不同，他们几乎不可能从膜上转移至水溶液中。然而，此类蛋白质的溶解和转移，常可用含有十二烷基硫酸钠或其他的去污剂，这是什么道理？

答：十二烷基硫酸钠和胆酸钠等去污剂，都具有亲水和疏水两部分，他们可以破坏蛋白和膜之间的疏水相互作用，并用疏水部分结合蛋白的疏水部分，亲水部分向外，形成一个可溶性微团，将蛋白转移到水中。

2.任何动物体内胆固醇可能装备为哪些具有重要生理意义的类固醇物质？

答：激素类：雄激素、雌激素、孕酮、糖皮质激素和盐皮质激素。非激素类：维生素D、胆汁酸、牛黄胆酸和甘氨胆酸。

三.补充概念

1.必需脂肪酸：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸。 2.流体镶嵌模型：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述为镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质镶在脂双层表面，有的则部分或全部镶入其内，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。 3.主动转运：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降的方向进行的。所以主动转运需要能量的驱动。

第三章 蛋白质的结构和功能

一.填空

1.氨基酸的等电点（pI）是指氨基酸所带静电荷为零时溶液的pH值。

2.氨基酸在等电点时，主要以两性离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以负离子的形式存在，在pH

4.人工合肽时常用的氨基保护基有苄氧羰基、叔丁氧羰基、联苯异丙氧羰基、茐甲氧羰基。

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5. 人工合肽时常用的活化羧基的方法有叠氮法、活化脂法、酸酐法。保护羧基的方法有盐化、酯化。

6. 人工合肽时常用的缩合剂有N,N、-二环乙基碳二亚胺。 7.一般来说，用嗜热菌蛋白酶水解蛋白质所得到的片段，要比用胰蛋白酶所得到的片段多些（或片段小些）。

8.蛋白质之所以出现各种内容丰富的构象是因为β-巯基乙醇键和巯基乙酸键能有不同程度的转动。

9.胶原蛋白是由三股肽链组成的超螺旋结构，并含有稀有的羟脯氨酸与羟赖氨酸残基。

10.当溶液中盐离子浓度低时，可增加蛋白质的溶解度，这种现象称盐溶；当溶液中盐离子浓度高时，可使蛋白质沉淀，这种现象称为盐析。 11.ＤＥＡＥ－纤维素是一种阴离子交换剂，ＣＭ－纤维素是一种阳离子交换剂。 12.测定蛋白质浓度的方法主要有双缩脲法、Folin-酚试剂法、紫外吸收法、凯式定氮法。

13.实验室中常用的测定相对分子质量的方法有SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳、凝胶过滤、超离心。

14.多聚L-谷氨酸的比旋光度随pH改变是因为构象改变，而L-谷氨酸是比旋光度随pH 的改变是由于电荷不同

15.影响血红蛋白与氧结合的因素有氧分压、二氧化碳分压、氢离子浓度、2，3-二磷酸甘油酸。

16.确定蛋白质中二硫键的位臵，一般先采用蛋白水解酶酶解，然后用对角线电泳技术分离后的混合肽段。

17.蛋白质的一级结构是指氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序。

18.蛋白质颗粒表面的电荷层和水化膜是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 19.血红蛋白的辅基是血红素，当其中的一个亚基与氧结合后，其余亚基与氧的亲和力增加，这种现象称正协同效应，当CO2或H+浓度升高时血红蛋白与氧的亲和力下降，这种现象称Bohr效应。

二.简答

1. 2. 3. 4. 5.

三.补充概念

1.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。

2.同源蛋白质：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质。 3.α-螺旋：蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构螺旋是靠链内氢键维持的。

4.β-折叠：蛋白质中常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的，折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。

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5.别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。

6.镰刀型细胞贫血 …… 此处隐藏：3562字，全部文档内容请下载后查看。喜欢就下载吧 ……